Ultraschnelle Prozesse von fluoreszierenden Proteinen mit Freie-Elektronen-Röntgenlaseranlagen endlich beobachtbar

Die Nanoskopie (die höchstauflösende Fluoreszenzmikroskopie) hat die Bildgebung von Lebewesen revolutioniert. Moleküle werden mit fluoreszierenden Proteinen markiert (sogenannten photoschaltbaren Proteinen). Diese Proteine wirken wie Schalter und wechseln nach Anregung durch einen Lichtblitz (photo-switching) reversibel von einem fluoreszierenden Zustand (on) in einen ausgeschalteten Zustand (off). Um diese Schalterproteine maßgeschneidert zu gestalten, ist es notwendig, die ultraschnellen Übergangszustände ihres photoschaltenden Mechanismen zu verstehen.

Zum ersten Mal konnten die Wissenschaftler die Echtzeit-Umschaltung eines fluoreszierenden Proteins mit einem Freie-Elektronen-Röntgenlaser (XFEL, eine neue Generation von Röntgenquellen) filmen. Diese Einrichtungen erzeugen sehr starke und sehr kurze Röntgenpulse (eine Femtosekonde = entspricht 10-15 Sekunden) in einer kilometerlangen Anlage.

So gelang den Forschern die Bestimmung der Übergangsstruktur des fluoreszierenden Proteins im angeregten Zustand. Auf der Grundlage dieser Beobachtung, die durch Simulationen bestätigt wurde, konnten die Forscher neue Hypothesen über den Mechanismus der Photoschaltung des Proteins aufstellen.

Bisher gab es nur zwei Freie-Elektronen-Röntgenlaser weltweit: in Stanford, USA (der für diese Studie benutzt wurde), und in der Provinz Osaka, Japan. Der erste europäische Freie-Elektronen-Röntgenlaser XFEL, an dem auch Frankreich beteiligt ist, wurde am 1. September 2017 in Hamburg (Deutschland) offiziell in Betrieb genommen. Eines der ersten geplanten Experimente wird von den Autoren dieser Studie durchgeführt.

 

[1] CEA – Behörde für Atomenergie und alternative Energien

[2] CNRS – französisches Zentrum für wissenschaftliche Forschung

 

Quelle: “Cinéma moléculaire ultra-rapide : voir les protéines absorber la lumière”, Artikel der CEA, 11.09.2017 –http://www.cea.fr/Pages/actualites/sciences-de-la-matiere/cinema-moleculaire-proteine-lumiere.aspx

Redakteurin: Laura Voisin, laura.voisin@diplomatie.gouv.fr